한타바이러스는 Byunyaviridae에 분류되는 RNA 바이러스로서 신증후성출혈열 (HFRS) 그리고 한타바이러스증후군 (HPS)의 원인 바이러스이다.이 바이러스의 Genome은 마이너스 스트랜드이며 3개의 segment인 핵단백, envelop당단백, 폴리메라제의 3개의 단백을 코드하고 있다.이러한 것을 위하여 한타바이러는 바이러스의 증식중 세포중의 많은 수의 세포측의 인자를 이용하고 있다고 생각되어진다. 이러한 바이러스 단백으로 부터 숙주인자의 관계가 HFRS/HPS라는 특이적인 병태발현에 관여하고 있을 가능성이 있다. 일반적으로 바이러스의 핵단백은 바이러스 RNA와 결합시, 다량체가 되어 바이러스의 캡시드를 형성하고 있다고 생각되어진다. 최근에 많은 바이러스의 핵단백과 숙주세포인자와의 상호작용이 보고 되어지고 있다.핵단백의 상호작용에관한 연구에서 ELISA 그리고 Yeast two-hybrid법을 사용하여 한타바이러스의 다량체형성의 해석을 하였다. ELISA의 해석으로부터 한타바이러스의 3종류의 혈청형 Hantaan (HTN), Seoul (SEO), Dobrava (DOB)의 핵단백 (429 아미노산)은 다량체로 존재하고 있는것을 알았다. Yeast two-hybrid법의 핵석에서는 HTN 핵단백과 SEO 핵단백의 사이에 강한 상호작용이 검출되었던 것으로 부터 한타바이러스의 다량체 형성의 기본적인 메카니즘은 혈청형에 공통으로 존재하는 부위가 있다고 생각되었다. 또한 EILSA의 결과로 부터 N 말단의 100-125, C 말단의 403-429의 부위가 중요하라는것이 확인되었으며 119번째 아이노산 W를 A로 변화시켰을 때 핵단백의 상호작용이 없는것으로 이 부위의 중요성이 확인되었다.한타바이러스 핵단백을 bait로 하여 Yeast two-hybrid법에서 사람 신장세포와 HeLa세포의 라이브러리를 스크린하였고 핵단백과 상호작용하는 세포인자를 동정, 해석하였다. 동정한 11개 중 6종류 7 클론이 SUMO-1과 관련된 단백질이었다. PIAS1, PIASXbeta(SUMO-1 ligase), Ubc9, 그밖에 HIPK2, TTRAP, CHD3등도 SUMO-1관련물질과의 상호작용이 보고되있던 단백질이었다. 또한 위의 5종류의 단백질 그리고 SUMO-1 conjugation enzyme 인 Ubc9 그리고 SUMO-1과의 상호작용도 확인되었다. 그리고 PIAS와 핵단백의 상호작용에는 PIAS의 기능도메인인 Ring-like domain을 포함하는 부위가 있으며 또한 핵단백이 옳바른 입체구조를 취하는데 필요하다고 생각되고 있다.또한 VeroE6 세포에 한타바이러스 핵단백과 PIASxbeta, Ubc9을 발현, 동정하여 형광라벨한 항체를 이용 Confocal 레이저 현미경을 사용 세포내분포를 비교하였다. PIAS, Ubc9 그리고 핵단백은 세포내의 세포질, 특히 핵주변부에 분포하였다. 이상의 결과로 부터 한타바이러스의 핵단백의 상호작용에 관한 중요한 부위가 확인되었으며 핵단백과 상호작용하는 세포인자에서는 SUMOylation과 관련된 PISA, Ubc9, HIPK2, TTRAP, CHD3등의 관련물질이 동정되었다. 이러한 결과는 한타바이러스의 숙주세포내의 한타바이러스 병원성 발현기전을 규명하는데 중요한 지견이 될 것으로 사료된다.