열대 저산소 환경에 적응되어 있는 angelfish (Pterophyllum scalare)를 급격한 온도변화(27±0.5→18±0.5oC) 및 DO 변화(6±1→18 ppm)에 2시간 동안 적응시킨 후 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH) 동위효소의 특성 및 유전자발현을 연구하였다. LDH 동위효소의 특성은 native-polyacrylamide gel 전기영동, Western blot 분석 및 효소활성 측정으로 확인하였다. 전기영동 결과 liver- 및 eye-specific Ldh-C 유전자는 간, 눈 및 뇌 조직에서 발현되었다. Western blot 분석 결과 LDH A4 동위효소는 B4 동위효소보다 음극 쪽에 나타났다. 간 조직에서 온도 저하 시 LDH A4 동위효소가 증가하고 B4 동위효소는 감소하였으며, DO 증가 시 LDH A4 및 C4 동위효소가 증가하고 B4 동위효소는 감소하였다. 눈 조직에서는 온도 저하 시 LDH A4 및 B4 동위효소가 증가하고 C4 동위효소는 감소하였으며, DO 증가 시 LDH A4 및 B4 동위효소는 증가하지만 C4 동위효소 및 하부단위체 C를 포함하는 동위효소는 감소하였다. 심장 조직에서는 DO 증가 시 LDH 활성이 증가하였고, LDH B4 동위효소가 증가하였다. 뇌 조직에서는 온도 저하 시 LDH A4 및 B4 동위효소가 증가하였고, DO 증가 시 LDH B4 동위효소는 증가하였다. 따라서 liver- 및 eye-specific Ldh-C는 DO 변화에 의해 영향을 받으며 간 및 눈 조직에서 LDH B4 및 C4 동위효소는 서로 상대적으로 조절되므로 C4 동위효소는 lactate oxidase로서 기능을 나타내는 것으로 사료된다.In this study, the properties and gene expression of the lactate dehydrogenase (EC 1.1.1.27, LDH) isozyme were studied in angelfish (Pterophyllum scalare) - known for their adaptation to the low oxygen environment of the tropics ? which were acclimated to acute temperature change (27±0.5→18±0.5℃) and dissolved oxygen (DO) change (6±1→18 ppm) for 2 hours. The properties of the LDH isozymes were confirmed in the native-polyacrylamide gel electrophoresis, Western blot analysis and enzyme activity measurement. Liver- and eye-specific Ldh-C gene were expressed in liver, eye and brain tissues. Through Western blot analysis, the LDH A4 isozyme was shown to have a more cathodal mobility relative to the B4 isozyme. In the liver tissue, the LDH A4 isozyme increased with temperature drop while the B4 isozyme decreased. The LDH A4 and C4 isozymes increased with DO increment, while the B4 isozyme decreased. In the eye tissue, the LDH A4 and B4 isozymse increased with temperature drop while the C4 isozyme decreased. The LDH A4 and B4 isozymes increased with DO increment, but the C4 isozyme and isozymes including the subunit C decreased. In the heart tissue, LDH activity increased with DO increment, as well as the LDH B4 isozyme. In the brain tissue, the LDH A4 and B4 isozymes increased with temperature drop. The LDH B4 isozyme increased with DO increment. Accordingly, since the liver- and eye-specific Ldh-C are influenced by changes in DO and the LDH B4 and C4 isozymes are relatively controlled in the liver and eye tissues, the C4 isozyme can be considered to have a lactate oxidase function.