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SUMMARY
CONTENTS
목차
제1장 연구개발과제의 개요 32
제1절 연구개발의 목적 32
제2절 연구개발의 필요성 32
제3절 연구개발의 범위 37
제2장 국내외 기술개발 현황 38
제3장 연구개발 수행내용 및 결과 43
제1절 반응향 기술을 이용한 대두 단백질로부터 신개념 savory향 및 기능성 식품 개발 43
1. 재료 및 방법 43
가. 대두 단백질 분해효소 선발 43
1) 실험 재료 43
2) Enzymatic hydrolysis 43
가) 단백질 분해효소 역가측정 43
나) 대두 단백질의 가수분해 44
다) 가수분해도 측정 44
3) 관능검사 45
나. 가수분해도에 따른 savory향 제조 45
1) 가수분해 정도에 따른 대두 단백질 가수분해물의 제조 45
2) 전구물질 선정 45
3) Savory향 제조의 최적화 46
가) 반응표면분석법 (Response surface methodology, RSM) 46
나) 관능검사 46
다) 대두 단백질 가수분해물의 savory향 제조 46
다. 최적화된 대두 단백질 가수분해물 savory향의 향기성분 분석 50
1) 최적화된 대두 단백질 가수분해물 savory향의 향기성분 분석 50
가) Solvent assisted flavor evaporation(SAFE)법을 이용한 최적화된 savory 향의 향기성분 추출 50
나) Gas chromatography-mass spectrometry-olfactometry (GC-MS-O)를 이용한 향미특성 분석 50
(1) Gas chromatography-mass spectrometry (GC-MS) 50
(2) Gas chromatography-olfactometry (GC-O) 50
(3) 휘발성 향기성분의 동정 51
(4) 휘발성 향기성분의 정량 51
라. 단백질 가수분해도에 따른 savory향의 향미특성분석 52
1) Solid phase microextraction(SPME)를 이용한 savory 향의 향기성분 춘출 52
2) Gas chromatography-mass spectrometry (GC-MS) 52
3) 반응표면분석을 이용한 향기성분의 변화 분석 52
마. 대두 단백질 가수분해물을 이용한 savory 향 제품 및 기능성 음료의 개발 55
1) 실험재료 55
2) 실험방법 55
가) Maillard reaction을 이용한 대두펩타이드 함유 기능성 음료의 제조 53 55
(1) 전구물질 선정 55
(2) 대두 단백질 가수분해물을 이용한 기능성 음료 제조의 최적화 55
나) 천연과즙 농축액을 첨가한 대두펩타이드 함유 기능성 음료의 제조 58
다) 대두 단백질 가수분해물 savory향 제품 개발 58
라) 관능검사 58
마) 통계처리 58
2. 결과 및 고찰 61
가. 대두단백질 분해효소 선발설정 61
1) 효소 역가 측정 61
2) 대두 단백질의 효소적 가수분해 61
3) 대두 단백질 가수분해물의 쓴맛 측정 71
나. Savory향 생성 반응조건 최적화 79
1) 반응표면분석을 이용한 savory향 생성 반응조건 최적화 79
다 최적화된 대두단백질가수분해반응물(savory향)의 향미특성 분석 90
1) 최적화된 대두단백질가수분해반응물(savory향)의 휘발성 성분 90
2) 최적화된 대두단백질가수분해반응물의 특징적인 향기 성분 동정 91
라. 단백질 가수분해도에 따른 savory향의 향미특성분석 101
1) 반응표면분석을 이용한 향기성분의 변화 분석 101
마. 대두 단백질 가수분해물을 이용한 기능성 음료의 개발 116
1) Maillard reaction을 이용한 대두 펩타이드 함유 기능성 음료 개발 116
가) 전구물질 선정 116
나) 대두 단백질 가수분해물을 이용한 기능성 음료 제조의 최적화 116
2) 천연과즙 농축액을 첨가한 대두 펩타이드 함유 기능성 음료의 제조 130
3) 대두 단백질 가수분해물 savory향 제품 개발 130
제2절 기능성 대두 펩타이드의 생리활성 탐색 및 구조 분석 137
1. 재료 및 방법 137
가. 가수분해도에 따른 대두 단백질 가수분해물의 생리활성 탐색 및 RSM을 이용한 대두 펩타이드 생성의 반응조건 최적화 137
1) 효소 종류별, 가수분해도별에 따른 대두 단백질 가수분해물 제조 및 생리활성 측정 137
가) 가수분해 정도에 따른 대두 단백질 가수분해물 제조 137
나) 대두단백질 가수분해반응의 ACE 저해능 조사 137
다) 대두단백질 가수분해물의 항산화 효과 조사 137
(1) TBA 법에 의한 측정 138
(2) Ferric thiocyanate 법에 의한 측정 138
(3) Superoxide dismutase(SOD)-liked activity 측정 138
라) 대두단백질 가수분해물의 항암활성 조사 139
2) RSM에 의한 대두단백질가수분해반응향의 최적화 139
나. 생리활성 우수 펩타이드 분리, 정제 및 아미노산 조성 분석 141
1) 최적화된 대두단백질가수분해반응향의 일반성분 및 분자량 분포 특성분석 141
가) 일반성분 분석 141
나) 분자량 분포 분석 141
2) 대두단백질가수분해반응향로부터 ACE저해 peptide의 분리 및 정제 141
가) 한외 여과법(Ultrafiltration) 141
나) Gel filtration chromatography 143
다) Re-gel filtration chromatography 143
라) Reverse phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC) 143
마) 단백질 정량 147
3) 아미노산 조성 분석 147
다. 우수한 생리활성을 갖는 펩타이드 및 아미노산 가공적성 연구 147
1) 대두단백질가수분해반응향의 pH와 열처리에 따른 ACE 저해활성 변화 147
가) 대두단백질가수분해반응향의 pH에 따른 ACE활성 변화 147
나) 대두단백질가수분해반응향의 열처리에 따른 ACE활성 변화 149
2) 대두단백질가수분해반응향의 pH와 열처리에 따른 수용성 용해도 지수 측정 149
3) 통계처리 149
2. 결과 및 고찰 150
가. 가수분해도에 따른 대두 단백질 가수분해물의 생리활성 탐색 및 RSM을 이용한 대두 펩타이드 생성의 반응조건 최적화 150
1) 효소 종류별, 가수분해도별에 따른 대두단백질 가수분해물 제조 및 생리활성 측정 150
가) 가수분해 정도에 따른 대두단백질 가수분해물 제조 150
나) 대두단백질 가수분해물의 ACE 저해능 조사 152
다) 대두단백질 가수분해물의 항산화 효과 조사 152
(1) TBA 법에 의한 측정 152
(2) Ferric thiocyanate 법에 의한 측정 152
(3) Superoxide dismutase (SOD)-liked activity 측정 156
2) RSM에 의한 대두단백질가수분해반응향의 최적화 158
가) 대두단백질가수분해반응향의 ACE 저해능 조사 158
나) 대두단백질가수분해반응물향의 항산화효과 조사 162
다) 대두단백질가수분해반응향의 암세포독성 효과 조사 168
나. 생리활성 우수 펩타이드 분리, 정제 및 아미노산 조성 분석 174
1) 최적화된 대두단백질가수분해반응향의 일반성분 및 분자량 분포 특성분석 174
가) 일반성분 분석 174
나) 분자량 분포 분석 174
2) 최적화된 대두단백질가수분해반응향의 생리활성(in vitro)조사 174
3) 최적화된 대두단백질가수분해반응향로부터 ACE저해 peptide의 분리 및 정제 174
가) 한외 여과법 (Ultrafiltration) 174
나) Gel filtration chromatography 177
다) Re-gel filtration chromatography 177
라) Reverse phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC) 180
마) 단계별 ACE 저해활성 180
4) 아미노산 조성 분석 183
다. 우수한 생리활성을 갖는 펩타이드 및 아미노산 가공적성 연구 185
1) 대두단백질가수분해반응향의 pH와 열처리에 따른 ACE 저해활성 변화 185
가) 대두단백질가수분해반응향의 pH에 따른 ACE활성 변화 185
나) 대두단백질가수분해반응향의 열처리에 따른 ACE활성 변화 185
2) 대두단백질가수분해반응향의 pH와 열처리에 따른 수용성 용해도 지수 측정 188
제4장 목표달성도 및 관련 분야에의 기여도 191
제5장 연구개발결과의 활용계획 195
제6장 참고문헌 197
제7장 부록 207
Table 1. 식품단백질 유래 기능성 펩타이드 35
Table 2. 일본의 펩타이드 및 아미노산 함유 제품 41
Table 3. 국내 펩타이드 및 아미노산 함유 제품 42
Table 4. Coded levels for independent variables used in developing experimental data 47
Table 5. Experimental samples with different combinations of DH, glucose, cysteine and thiamine useed in the central composite design 48
Table 6. optimum conditions of savory flavoring 49
Table 7. Coded levels for independent variables used in developing experimental data 54
Table 8. Coded levels for independent variables used in developing experimental data 56
Table 9. Experimental data for overall like with different combinations of glucose (X₁), amino acid (X₂) and reaction time (X₃) used in the central composite design. 57
Table 10. Composition of additive material 59
Table 11. optimum conditions of savory flavoring 60
Table 12. Measurement of enzyme activity using casein substrate and declared activity of enzyme manufacture 63
Table 13. Experimental data for overall like (F : Flavourzyme, P: Protamex) and bitterness (F : Flavourzyme, P : Protamex) with different combinations of DH (X₁) glucose (X₂), cysteine (X₃) and thiamine (X₄) used in the central composite design 82
Table 14. Regression coefficients¹ for the response surface models 83
Table 15. Analysis of variance for the effects of variables on the overall liking 84
Table 16. Analysis of variance for the effects of variables on the bitterness 85
Table 17. Volatile compounds of savory flavorings manufactured from soy protein isolates hydrolyzed by Protamex and Flavourzyme 93
Table 18. Aroma-active compounds in savory flavoring manufactured from soy protein isolate hydrolyzed by Protamex 97
Table 19. Aroma-active compounds in savory flavoring manufactured from soy protein isolate hydrolyzed by Flavourzyme 98
Table 20. Regression coefficients¹ of savory flavoring by Protamex for the response surface models... 103
Table 21. Regression coefficients¹ of savory flavoring by Flavourzyme for the response surface models... 104
Table 22. Analysis of variance for the effects of variables on the volatile compounds of savory flavoring by Protamex 105
Table 23. Analysis of variance for the effects of variables on the volatile compounds of savory flavor by Flavourzyme 111
Table 24. Evaluation of flavor in soy peptide-containing functional beverage added with different amino acids 117
Table 25. Evaluation of taste in soy peptide-containing functional beverage added with different amino acids 118
Table 26. Evaluation of overall liking in soy peptide-containing functional beverage added with different amino acids 119
Table 27. Experimental data for flavor (S : Serine, G : Glycine), taste (S : Serine, G : Glycine) and overall liking (S : Serine, G : Glycine) nwith different combinations of glucose (X₁), amino acid (X₂) and time (X₃used in the central composite design. 120
Table 28. Regression coefficients¹ for the response surface models 121
Table 29. Analysis of variance for the effects of variables on the flavor 123
Table 30. Analysis of variance for the effects of variables on the taste 126
Table 31. Analysis of variance for the effects of variables on the overall liking 128
Table 32. Sensory evaluation of flavor in soy peptide-containing functional beverage added with various natural fruit concentrates 131
Table 33. Sensory evaluation of taste in soy peptide-containing functional beverage added with various natural fruit concentrates 132
Table 34. Sensory evaluation of overall liking in soy peptide-containing functional beverage added with various natural fruit concentrates 133
Table 35. Sensory evaluation of savory flavor powder treated with different proteases 134
Table 36. Sensory evaluation of savory flavor soup treated with different proteases 135
Table 37. Coded levels for independent variables used in developing experimental data 140
Table 38. Conditions of GPC for analysis of molecular weight distribution of soy protein isolate hydrolysate 142
Table 39. Conditions of gel filtration chromatography for the purification of ACE inhibitory peptides from active fraction obtained by ultrafiltration 145
Table 40. Conditions of RP-HPLC for the purification of ACE inhibitory peptides from active fraction obtained by gel filtration 146
Table 41. Conditions of HPLC for amino acid composition analysis of SPH1)(이미지참조) 148
Table 42. Response of independent variables to the experiment for the ACE inhibitory activity(%) of the soy protein hydrolysates 159
Table 43. Values of regression coefficient calculated for the ACE inhibitory activity(%) of the soy protein hydrolysate by protamex 0.5% / g protein 160
Table 44. Response of independent variables to the experiment for the Superoxide dismutase(SOD)-liked activity(%) of the soy protein hydrolysates 163
Table 45. Values of regression coefficient calculated for the Superoxide dismutase(SOD)-liked activity(%) of the soy protein hydrolysate by protamex 0.5% / g protein 164
Table 46. Values of regression coefficient calculated for the Superoxide dismutase(SOD)-liked activity(%) of the soy protein hydrolysate by flavourzyme 0.5% / g protein 166
Table 47. Response of independent variables to the experiment for the MTT assay of the soy protein hydrolysates 169
Table 48. Values of regression coefficient calculated for the MTT assay of the soy protein hydrolysate by protamex 0.5% / g protein 170
Table 49. Valiues of regression coefficient calculated for the MTT assay of the soy protein hydrolysate by flavourzyme 0.5% / g protein 172
Table 50. Molecular weight distribution of soy protein isolate hydrolysate 175
Table 51. Purification of ACE inhibitory peptide from soy protein isolate hydrolysate (savory flavor) 182
Table 52. Amino acid composition of Angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory peptide from the active fraction 184
Figure 1. Savory향 생산에 관여하는 반응 및 전구물질. 33
Figure 2. 가수분해도 조절에 의한 기능성 대두 펩타이드 함유 savory향 개발 개념도. 36
Figure 3. 콩이용 주요 가공식품 현황. 39
Figure 4. L-leucine standard curve by TNBS method. 64
Figure 5. Reaction progress curves for enzymatic hydrolysis of beef extract by Alcalase. 65
Figure 6. Reaction progress curves fro enzymatic hydrolysis of beef extract by Flavourzyme. 66
Figure 7. Reaction progress curves for enzymatic hydrolysis of beef extract by Neutrase. 67
Figure 8. Reaction progress curves for enzymatic hydrolysis of beef extract by Protamex. 68
Figure 9. Reaction progress curves for enzymatic hydrolysis of beef extract by Bromelain. 69
Figure 10. Reaction progress curves for enzymatic hydrolysis of beef extract by Papain. 70
Figure 11. Changes in TD factors during proteolysis with 0.5% E/S by Alcalase. 73
Figure 12. Changes in TD factors during proteolysis with 0.5% E/S by Flavourzyme. 74
Figure 13. Changes in TD factors during proteolysis with 0.5% E/S by Neutrase. 75
Figure 14. Changes in TD factors during proteolysis with 0.5% E/S by Protamex. 76
Figure 15. Changes in TD factors during proteolysis with 0.5% E/S by Bromelain. 77
Figure 16. Changes in TD factors during proteolysis with 0.5% E/S by Papain. 78
Figure 17. Response surface contour plots for overall liking by Flavourzyme as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 86
Figure 18. Response surface contour plots for overall liking by Protamex as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 87
Figure 19. Response surface contour plots for bitterness by Flavourzyme as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 88
Figure 20. Response surface contour plots for vitterness by Protamex as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 89
Figure 21. FD chromatogram of savory flavor treated by Protamex. 99
Figure 22. FD chromatogram of savory flavor treated by Flavourzyme. 100
Figure 23. Response surface contour plots for methional of savory flavoring b Protamex as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 106
Figure 24. Response surface contour plots for 2,4-dimethyl pyrazine of savory flavoring by Protamex as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 107
Figure 25. Response surface contour plots for phenylacetaldegyde of savory flavoring by Protamex as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 108
Figure 26. Response surface contour plots for 2-ethyl-3,5-dimethyl pyrazine of savory flavoring by Protamex as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 109
Figure 27. Response surface contour plots for methional of savory flavor by Flavourzyme as plotted for two variables with other tow variable fixed at 0 coded levels. 112
Figure 28. Response surface contour plots for 2,4-dimethyl pyrazine of savory flavor by Flavourzyme as plotted for two variables with other two variable fixed at 0m coded levels. 113
Figure 29. Response surface contour plots for benzeneacetadehyde of savory flavor by Flavourzyme as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 114
Figure 30. Response surface contour plots for 2-ethyl-3,5-dimethyl pyrazine of savory flavor by Flavourzyme as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 115
Figure 31. Response surface contour plots for flavor by serine as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded for two variabls other two variable fixed at 0 coded levels. 124
Figure 32. Response surface contour plots for flavor by glycine as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 124
Figure 33. Response surface contour plots for taste by serine as plotted for two variables with other two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 127
Figure 34. Response surface contour plots for taste by glycine as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 127
Figure 35. Response surface contour plots for overall liking by serine as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 129
Figure 36. Response surface contour plots for overall liking by glycine as plotted for two variables with other two variable fixed at 0 coded levels. 129
Figure 37. Procedures for isolation and purification of ACE inhibitory compounds for soy protein isolate hydrolysate. 144
Figure 38. Time course of proteolytic degration of five different proteases at 0.5:100(w/w) enzyme/substrate. 151
Figure 39. ACE inhibitory activity(%) of soy protein hydrolysate by variely hydrolase. 153
Figure 40. Thiobarbituric acid(TBA) values of soy protein hydrolysate by variety hydrolase. 154
Figure 41. Ferric thiocyanate values of soy protein hydrolysate by variety hydrolase. 155
Figure 42. Superoxide dismutase(SOD)-liked actibvity(%) of soy protein hydrolysate by variety hydrolase. 157
Figure 43. Response sulface on the ACE inhibitory activity(%) of the soy protein hydrolysate by protamex 0.5% / g protein;... 161
Figure 44. Response sulface on the Superoxide dismutase(SOD)-liked activity(%) of the soy protein hydrolysate by protamex 0.5% / g protein;... 165
Figure 45. Response sulface on the Superoxide dismutase(SOD)-liked activity(%) of the soy protein hydrolysate by flavourzynme 0.5% / g protein;... 167
Figure 46. Response sulface on the HT 1080 cell growth inhibition effect(%) of the soy protein hydrolysate by protamex 05% / g protein;... 171
Figure 47. Response surface on the HT 1080 cell growth inhibition effect(%) of the soy protein hydrolysate by flavourzyme 0.5% / g protein;... 173
Figure 48. Angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activities of soy protein isolate hydrolysate (savory flavor) and fractions obtained from soy protein isolate hydrolysate (savory flavor) through ultrafiltration (UF) membrane system. 176
Figure 49. Chromatogram on Superdex Peptide10/300 GL gel filtration column (lower) and ACE inhibitory activity of fraction (upper) from 〈3kDa active fraction obtained by ultrafiltration (UF) membrane system. 178
Figure 50. Re-chromatogram on Superdex Peptide 10/300 GL gel filtration column (lower) and ACE inhibitory activity of fraction (upper) from G1 active fraction obtained by gel filtration chromatography. 179
Figure 51. Chromatogram on μBondapak™ C18(이미지참조) column (lower) and ACE inhibitory activity of fraction (upper) from RG2 active fraction obtained by gel filtration re-chromatography. 181
Figure 52. Effect of pH on the Angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activity.... 186
Figure 53. Effect of heating temperature on the Angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activity.... 187
Figure 54. Solubility profiles of UF fraction (〈3 kDa) obtained from soy protein isolate hydrolysate (savory flavor) through ultrafiltration of pH.... 189
Figure 55. Solubility profiles of UF fraction (〈3 kDa) obtained from soy protein isolate hydrolysate (savory flavor) through ultrafiltration of Temperature.... 190
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