섬유아세포 성장인자(FGF)는 세포 증식, 분화, 조직 손상 및 면역 반응과 같은 다양한 세포 기능에 중요한 역할을 합니다. FGF10은 FGF7 하위계통에 속하며, 제약 회사들은 FGF10의 상처 치유 및 조직 재생 활성에 관심을 가지고 있습니다. 이 연구에서는 인간 FGF10의 단독 결정 구조를 결정했으며, 이는 FGF 패밀리 구성원들의 보존된 코어 구조 바로 앞의 N-터미널 헬릭스 α1이 유연한 루프로 존재하며 FGFR2b와 결합한 FGF10과는 달리 이중 구조를 보여줍니다. 구강 점막염에 대한 FDA 승인 약물인 Palifermin은 FGF7의 긴 N-터미널 부분을 삭제하고 α1에 해당하는 부분을 유지함으로써 개발되었습니다. FGF10의 구조 변화를 일으키는 α1 부분을 제거하면 세포 기반 assay에서 세포 증식 활성을 감소시킵니다. FGF10 단백질의 발현, 순수 분리 정제, 결정화를 통해 본 구조는 FGF10과 FGFR2b의 특이성에 중요한 역할을 하는 요인을 확인하였습니다. 수용체와 결합할 때 N-터미널 α1 부분의 유사한 구조 변화는 FGF들이 해당 FGFR에 특이성을 가질 수 있는 중요한 기전일 수 있습니다.