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혐기성 박테리아인 Ruminococcus flavefaciens로부터 새로운 Threonine 합성 효소 를 분리시켰다. Glycine과 Acetaldehyde로 부터 Threonine을 합성하는 이 효소는 Thre onine을 Glycine과 Acetaldehyde로 분해시키는 Threonine Aldolase(TA, EC 4,1,2,5)나 β-Hydroxy amino acids 를 Glycine과 Aldehyde로 가역적으로 분해시키는 serine hyd roxymethyl transferase(SHMT, EC 2,1,2,1)와는 다른 효소인 것으로 나타났다. Threon ine 합성효소 (TSA)는 겔거르기(sephadex G-200)-, 이온 교환 (DEAE_cellulose)-, 친 화성 크로마토그라피(PLP-sepharose)를 이용하여 TA와 SHMT로부터 분리될 수가 있었다 . 또한 cofactor 의존성, 암모늄염의 농도, 배양시간과 아미노산 첨가 조건 등을 변화 시켜서 위의 세효소의 활성(TSA, TA, SHMT)을 조사해본 결과 TSA는 TA와 SHMT의 부 가반응이나 역반응에 의한 것이 아님이 밝혀졌다. TSA의 분자량은 45,000 Dalton, 최 적 PH는 6. 5-7. 0, 최적온도는 37℃인 것으로 나타났다. Glycine과 Acetaldehyde로부터 이 새로운 Threonine을 합성 효소에 의해 생성된 Threonine의 입체구조 이성질체를 GC/MS방법으로 분석해본 결과 82%가 L-allo형인 것으로 나타났다. L-Allothreonine은 아직까지 자연계에서 발견되지 않은 것으로 R. flavefaciens에서의 생리적 의의는 밝혀 지지 않았다.

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